Bevezetés: A háttér K+-csatornák számos sejttípusban döntően meghatározzák a nyugalmi membránpotenciál értékét. A közelmúltban molekuláris szinten azonosították a háttér K+-csatornák kialakításáért felelős fehérjéket, a két pórusdoménnal rendelkező (K2P) csatorna alegységeket. Célkitűzés: Észrevettük, hogy az egyéb háttér K+-csatornáktól eltérően, a TRESK (TWIK-related spinal cord K+ channel) árama a citoplazma kalciumjel hatására mintegy hétszeresére aktiválódik. Mivel a kalciumjel általában a celluláris élettani/kórélettani folyamatok lényegét érinti, szerettük volna megérteni, hogy a TRESK kalciumfüggő szabályozása hogyan történik. Módszer: A Xenopus loevis (afrikai karmosbéka) petesejtekben kifejezett TRESK áramát kételektródos feszültség clamp eljárással mértük. Gátlószerek hatását vizsgáltuk, a csatorna szerkezetét módosítottuk vagy különböző fehérjék cDNS-ét klónoztuk, és koexpresszáltuk a csatornával. A csatorna egyes részleteit rekombináns technológiával előállítottuk, és biokémiai kölcsönhatásait elemeztük. Eredmények: Azonosítottunk két fehérjét, melyek közvetlenül kapcsolódnak a TRESK csatornához. A kalcineurin nevű kalciumaktivált protein-foszfatáz a csatorna egy speciális motívumához köt, és a csatorna defoszforilációja felelős a TRESK áram nagymértékű aktivációjáért. A másik azonosított partner, a 14-3-3 adapter fehérje kihorgonyzódása módosítja a kalciumfüggő szabályozás kinetikáját. Következtetések: Összefüggést találtunk az orvosi szempontból nagy jelentőséggel bíró kalcineurin és a nagyon kevéssé ismert funkciójú TRESK csatorna szabályozása között. Felmerül a TRESK csatorna szerepe a kiterjedten alkalmazott kalcineurin inhibitorok okozta fájdalom patomechanizmusában.